蛋白質(zhì)泛素化組成

泛素（Ubiquitin）是一種小型高度保守的調(diào)節(jié)多肽（76個(gè)氨基酸效高，8.6kDa）反應能力，在大多數(shù)真核生物的組織中普遍存在確定性。泛素化途徑中開展面對面，泛素通過其C末端與靶蛋白上賴氨酸的ε-氨基基團(tuán)結(jié)合十分落實，這對(duì)許多細(xì)胞信號(hào)通路至關(guān)重要引領。結(jié)合事件可分為將單個(gè)泛素連接到靶蛋白（單泛素化）或一系列泛素（多泛素化）資源優勢，其功能多樣積極參與。多泛素化利用泛素表面的七個(gè)賴氨酸殘基（K6橋梁作用、K11長遠所需、K27、K29讓人糾結、K33規模、K48、K63）調(diào)節(jié)從蛋白質(zhì)降解到DNA損傷耐受性等多種生物過程基石之一。泛素的酶促連接由一系列酶完成——泛素活化酶E1聯動、泛素連接酶E2和泛素連接酶E3。在細(xì)胞中共同努力，蛋白質(zhì)的泛素化是可逆的行業內卷；單泛素化和多泛素化鏈均可被去泛素化酶（DUBs）催化水解切割。

蛋白質(zhì)泛素化降解的途徑

靶蛋白的泛素化降解是經(jīng)過幾個(gè)連續(xù)的過程來完成的逐漸完善，主要分為五步：

第一步：E1類酶激活泛素能力和水平，該過程需要ATP（三磷酸腺苷）提供一定能量；

第二步：泛素激活酶E1將活化的泛素分子傳遞給E2類酶異常狀況；

第三步：泛素連接酶E3將結(jié)合E2的泛素連接到靶蛋白上研究；

第四步：被標(biāo)記的蛋白質(zhì)分子尾端形成一小段泛素分子鏈；

第五步：26s蛋白酶體特異性地識(shí)別這個(gè)帶有泛素標(biāo)簽的底物蛋白應用創新，將其降解掉提高。

靶蛋白是在泛素激活酶E1、泛素結(jié)合酶E2的特性、泛素連接酶E3的依次作用下共價(jià)連接上泛素分子交流，這個(gè)過程連續(xù)進(jìn)行基礎，進(jìn)而在底物上形成多聚泛素鏈修飾。底物蛋白可以在某一個(gè)或多個(gè)賴氨酸位點(diǎn)被泛素化形勢，而泛素本身包含7個(gè)賴氨酸(Lys)位點(diǎn)（K6實踐者、K11、K27約定管轄、K29數據、K33、K48發揮、K63）顯著、一個(gè)位于N端的甲硫氨酸(Met)位點(diǎn)(M1)以及一個(gè)位于C端的甘氨酸(Gly)位點(diǎn)(G76)。泛素分子之間通過這些位點(diǎn)進(jìn)行結(jié)合形成泛素鏈開放以來，如果泛素都以同一種方式進(jìn)行連接即為同型泛素鏈(Homotypicubiquitin chains)占，反之，為異型泛素鏈(Heterotypic ubiquitin chains)提供了有力支撐。泛素鏈可以是直鏈激發創作，也可以形成分支結(jié)構(gòu)，因此底物的泛素化修飾存在多種形式進一步意見。另外增幅最大，泛素本身也可以發(fā)生多種修飾。最后的必然要求，泛素化修飾的蛋白被26s蛋白酶體特異性地識(shí)別并降解成小肽，泛素在去泛素連接酶的作用下進(jìn)行回收利用取得了一定進展，這些小肽再被細(xì)胞質(zhì)中的蛋白酶降解為氨基酸完善好。